सामग्री परिचय 1. दूध के मुख्य घटक 2. अमीनो एसिड के विश्लेषण के तरीके 1. विश्लेषण की क्रोमैटोग्राफिक विधि 2. विश्लेषण की स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक विधि 3. विश्लेषण की टिट्रोमेट्रिक विधि 4. विश्लेषण की विद्युत रासायनिक विधि 3. अमीनो एसिड संरचना का निर्धारण करने के तरीके 1. पतली परत क्रोमैटोग्राफी द्वारा अमीनो एसिड का निर्धारण 3.2। स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक विधि द्वारा अमीनो एसिड का निर्धारण 4. अमूर्त पत्रिकाओं की समीक्षा प्रयुक्त साहित्य की सूची परिचय पोषण की समस्या सबसे महत्वपूर्ण सामाजिक समस्याओं में से एक है।
अच्छे भोजन के बिना मानव जीवन, स्वास्थ्य और कार्य असंभव है। संतुलित पोषण के सिद्धांत के अनुसार, मानव आहार में न केवल आवश्यक मात्रा में प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट होना चाहिए, बल्कि मानव के लिए लाभकारी कुछ निश्चित अनुपात में आवश्यक अमीनो एसिड, विटामिन, खनिज जैसे पदार्थ भी होने चाहिए।
उचित पोषण के संगठन में डेयरी उत्पादों को प्राथमिक भूमिका दी जाती है। यह पूरी तरह से दूध पर लागू होता है, जिसका पोषण मूल्य दूध प्रोटीन और वसा की उच्च सांद्रता, आवश्यक अमीनो एसिड, कैल्शियम और फास्फोरस लवण की उपस्थिति के कारण होता है, जो मानव शरीर के सामान्य विकास के लिए आवश्यक है। आसान पाचनशक्ति एक खाद्य उत्पाद के रूप में दूध के सबसे महत्वपूर्ण गुणों में से एक है। इसके अलावा, दूध अन्य खाद्य पदार्थों से पोषक तत्वों के अवशोषण को उत्तेजित करता है।
दूध आहार में विविधता लाता है, अन्य उत्पादों के स्वाद में सुधार करता है, और इसमें चिकित्सीय और रोगनिरोधी गुण होते हैं। दूध में 120 से अधिक विभिन्न घटक होते हैं, जिनमें 20 अमीनो एसिड, 64 फैटी एसिड, 40 खनिज, 15 विटामिन, दर्जनों एंजाइम आदि शामिल हैं। 1 लीटर कच्चे दूध का ऊर्जा मूल्य 2797 kJ है। एक लीटर दूध एक वयस्क की वसा, कैल्शियम, फास्फोरस, प्रोटीन के लिए 53%, विटामिन ए, सी और थायमिन के लिए 35%, ऊर्जा के लिए 26% की दैनिक आवश्यकता को पूरा करता है। इसका मुख्य उद्देश्य टर्म परीक्षा- दूध के अमीनो अम्ल संघटन की पहचान करना। एक।
दूध के मुख्य घटक
भौतिक और रासायनिक दृष्टिकोण से, दूध एक जटिल बहुपद है ... 5.1)। दूध में सबसे बड़ा अनुपात पानी है (85% से अधिक, बाकी ... सूखे अवशेषों में दूध के सभी पोषक तत्व शामिल हैं। यह डेयरी उत्पादों के उत्पादन में तैयार उत्पादों की उपज निर्धारित करता है ...
क्रोमैटोग्राफिक विश्लेषण विधि
सबसे आशाजनक तरीकों में से एक अत्यधिक प्रभावी तरीका है ... लेकिन विधि के फायदे इसके नुकसान से काफी अधिक हैं। इसके अलावा, इसका उपयोग रासायनिक विश्लेषण को पूरा करने के लिए किया जा सकता है ... आधुनिक गैस क्रोमैटोग्राफिक केशिका स्तंभों पर एक सेट में ... विधि को उच्च संवेदनशीलता की विशेषता है और इसकी मात्रा की अनुमति देता है ...
टिट्रोमेट्रिक विश्लेषण विधि
टिट्रोमेट्रिक विश्लेषण विधि। मात्रात्मक निर्धारण के अनुमापांक विधियों में से, सबसे व्यापक ... अनुमापन एक संकेतक (क्रिस्टल वायलेट ...) के साथ किया जा सकता है ... हालांकि, इस पद्धति में कई महत्वपूर्ण कमियां हैं: का उपयोग ... व्यक्ति के मात्रात्मक विश्लेषण के लिए अमीनो एसिड,...
विद्युत रासायनिक विश्लेषण विधि
हाल के दशकों में, अनुकूलित परिस्थितियों में ele ... 3 .. का तेजी से व्यापक उपयोग, वे केवल व्यक्ति को निर्धारित करने की अनुमति देते हैं ... इस प्रकार, ट्रिप्टोफैन के ध्रुवीय निर्धारण के लिए एक विधि विकसित की गई है, जिसके आधार पर ... विद्युत रासायनिक विधि विश्लेषण का।
अमीनो एसिड संरचना का निर्धारण करने के तरीके
अमीनो एसिड संरचना निर्धारित करने के तरीके 3.1।
पतली परत क्रोमैटोग्राफी द्वारा अमीनो एसिड का निर्धारण
1 लीटर आसुत जल में, 84 ग्राम नींबू मोनोहाइड्रेट घोलें ... 3.2 .. 10 मिनट के बाद, फिल्म को नाइट्रेट बफर (बफर ... विधि 2 (10) μl हाइड्रोलाइजेट पी के साथ सीजी कक्ष में रखा जाता है। .. ड्रॉप्स के नमूने और मानक अमीनो एसिड प्लेट पर शुरुआती लाइन पर लगाए जाते हैं ...
स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक विधि द्वारा अमीनो एसिड का निर्धारण
अमीनो एसिड, प्राथमिक एमाइन, पॉलीपेप्टाइड और पेप्टोन से गर्म होने पर ... 0.2 - 3% निनहाइड्रिन घोल विभिन्न सॉल्वैंट्स (आइसोबु ... 2007. के। 2. त्सेत्कोवा एन.डी.) में तैयार किए जाते हैं।
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शिक्षण और पद्धति संबंधी मार्गदर्शिका
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जैविक रसायन के लिए
विशेषता में पढ़ रहे छात्रों के लिए
बच्चों की दवा करने की विद्या
भाग I
केंद्रीय पद्धति परिषद
स्मोलेंस्क राज्य चिकित्सा अकादमी
स्मोलेंस्क
यूडीसी: 612.015।
समीक्षक: चिकित्सा विज्ञान के डॉक्टर, प्रोफेसर ए.एस. सोलोविएव
चिकित्सा विज्ञान के डॉक्टर, प्रोफेसर ओ.वी. मोलोटकोव
बाल रोग की विशेषता में अध्ययन करने वाले छात्रों के लिए जैविक रसायन विज्ञान में कक्षाओं के लिए स्व-तैयारी के लिए शिक्षण सहायता।
भाग I / टी.जी. मकरेंको, के.ए. मेगेनकोव
स्मोलेंस्क। एसजीएमए। 2012 .-- 92 पी।
मैनुअल में जैव रसायन कार्यक्रम की सैद्धांतिक सामग्री का सारांश है जो व्याख्यान पाठ्यक्रम में शामिल नहीं था, ज्ञान का परीक्षण करने के लिए परीक्षण, स्थितिजन्य कार्य, परीक्षा के लिए प्रश्न। मैनुअल में बच्चों में चयापचय की ख़ासियत पर प्रोफ़ाइल प्रश्न भी शामिल हैं। मैनुअल में III और IV सेमेस्टर के पाठ्यक्रम के अनुसार दो भाग होते हैं। मैनुअल बाल रोग की विशेषता में अध्ययन कर रहे छात्रों के लिए अभिप्रेत है।
रूसी संघ के रोसद्राव के राज्य चिकित्सा अकादमी के उच्च व्यावसायिक शिक्षा के राज्य बजटीय शैक्षिक संस्थान की परिषद द्वारा
जैव रसायन में व्याख्यान पाठ्यक्रम के विषय (43 घंटे)
1. जैव रसायन का परिचय।
2. प्रोटीन का संरचनात्मक संगठन।
3. भौतिक रासायनिक गुणप्रोटीन।
4. संरचना, एंजाइमों की क्रिया का तंत्र।
5. एंजाइमों के गुण।
6. इंट्रामाइटोकॉन्ड्रियल ऑक्सीकरण। ऊर्जा विनिमय।
7. एक्स्ट्रामिटोकॉन्ड्रियल ऑक्सीकरण।
8. अपचय के सामान्य मार्ग।
9. कार्बोहाइड्रेट का अवायवीय ऑक्सीकरण।
10. कार्बोहाइड्रेट का एरोबिक ऑक्सीकरण। ग्लूकोनोजेनेसिस।
11. पेंटोस - फॉस्फेट मार्ग।
12. ट्राईसिलेग्लिसरॉल्स और ग्लिसरॉफोस्फोलिपिड्स का आदान-प्रदान
13. कोलेस्ट्रॉल, स्फिंगोलिपिड्स का आदान-प्रदान।
14. वसा और कार्बोहाइड्रेट के चयापचय का संबंध। कीटोन निकाय।
15. ऊतकों में अमीनो एसिड चयापचय के सामान्य मार्ग।
16. ऊतकों में अमोनिया के उदासीनीकरण के तरीके।
17. फेनिलएलनिन और टायरोसिन का आदान-प्रदान।
18. प्यूरीन और पाइरीमिडीन न्यूक्लियोटाइड्स का आदान-प्रदान।
19. हार्मोन की जैव रसायन।
20. एरिथ्रोसाइट्स की जैव रसायन। हेमोप्रोटीन का आदान-प्रदान।
21. रक्त के भौतिक रासायनिक गुण। रक्त का श्वसन कार्य।
22. रक्त प्रणाली को जमाना और जमा करना।
23. पानी - नमक विनिमय।
छात्रों के लिए स्वाध्याय सामग्री
(72 घंटे का एक्स्ट्रा करिकुलर वर्क)
मैनुअल बाल चिकित्सा संकाय के छात्रों के लिए जैविक रसायन विज्ञान में पाठ्येतर स्वतंत्र कार्य के लिए अभिप्रेत है।
मैनुअल में मेडिकल छात्रों के लिए जैविक रसायन विज्ञान में पाठ्यक्रम की सामग्री का सारांश शामिल है, कक्षा व्याख्यान पाठ्यक्रम में शामिल नहीं है। बाल रोग की विशेषता में अध्ययन करने वाले छात्रों के लिए, बच्चों में चयापचय की विशेषताओं पर अतिरिक्त जानकारी प्रदान की जाती है। पाठ के विषयों के लिए परीक्षण सत्रीय कार्यों का उपयोग ज्ञान के मध्यवर्ती और अंतिम नियंत्रण के लिए किया जाता है। स्थितिजन्य कार्यों की चर्चा कक्षा में शिक्षक की भागीदारी से की जानी चाहिए। इस संबंध में, मैनुअल में स्थितिजन्य कार्यों पर टिप्पणी नहीं दी गई है। मैनुअल में जैव रसायन में परीक्षा प्रश्नों की एक सूची है।
पाठ विषय संख्या 1
प्रोटीन अमीनो एसिड संरचना। सरल प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस। अमीनो एसिड का क्रोमैटोग्राफिक पृथक्करण
2. स्वतंत्र कार्य के लक्ष्य: प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन की समझ का विस्तार करने के लिए
प्रोटीन के जैविक कार्यों को आत्मसात करें,
प्रोटीन की प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक, चतुर्धातुक संरचना के बारे में पूरक जानकारी,
बच्चों के शरीर में ऊतकों की प्रोटीन संरचना की विशेषताओं से परिचित होने के लिए,
प्राप्त ज्ञान का उपयोग करने का कौशल तैयार करें।
4. स्वतंत्र कार्य के लिए प्रश्नों और कार्यों की सूची
प्रोटीन उच्च आणविक भार बहुलक एन युक्त कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड होते हैं और एक जटिल संरचनात्मक संगठन होता है।
"प्रोटीन" शब्द इन यौगिकों के अवक्षेपण की क्षमता के कारण है गोरा... "प्रोटीन" नाम प्रोटोस (ग्रीक) से आया है - पहला, महत्वपूर्ण, और शरीर में पदार्थों के इस वर्ग की केंद्रीय भूमिका को दर्शाता है।
मानव शरीर में प्रोटीन की मात्रालिपिड, कार्बोहाइड्रेट की सामग्री से अधिक। ऊतकों के कुल द्रव्यमान (गीला द्रव्यमान) से, यह 18 - 20% है। अन्य पदार्थों की तुलना में ऊतकों में प्रोटीन की प्रबलता का पता तब चलता है जब प्रति शुष्क ऊतक द्रव्यमान में प्रोटीन सामग्री की गणना की जाती है - 40 - 45%। विभिन्न ऊतकों में प्रोटीन की सामग्री एक निश्चित सीमा के भीतर उतार-चढ़ाव करती है। उच्चतम प्रोटीन सामग्री कंकाल की मांसपेशी (गीले वजन का 18 - 23% या ऊतक के सूखे वजन का 80%) में होती है। वसा ऊतक को कम प्रोटीन सामग्री (गीले वजन का 6% या ऊतक के सूखे वजन का 4%) की विशेषता है।
बचपन मेंशरीर में प्रोटीन की कुल मात्रा, उनकी संरचना वयस्कों की तुलना में भिन्न होती है। भ्रूण के शरीर में कुल प्रोटीन सामग्री 10% से अधिक नहीं होती है। नवजात शिशुओं में, यह शरीर के वजन का 10 - 12% होता है। नवजात अवधि के दौरान, ऊर्जा उद्देश्यों के लिए प्रोटीन के टूटने में वृद्धि होती है। नतीजतन, प्रोटीन सामग्री अस्थायी रूप से कम हो जाती है। प्रारंभिक बचपन में, अपरिपक्व, घुलनशील संरचनात्मक प्रोटीन प्रबल होते हैं। उम्र के साथ, परिपक्व कार्यात्मक प्रोटीन में उनका भेदभाव बढ़ जाता है।
प्रोटीन के जैविक कार्यविविध। वे प्रोटीन की उच्च विशिष्टता, विभिन्न लिगेंड, रिसेप्टर्स और सेल संरचनाओं के साथ बातचीत करने की क्षमता से जुड़े हैं।
· प्लास्टिक (संरचनात्मक) कार्य - प्रोटीन न्यूक्लिक एसिड, लिपिड, कार्बोहाइड्रेट के साथ सभी सेलुलर संरचनाओं का हिस्सा हैं।
ऊर्जा - 1 ग्राम प्रोटीन लगभग 4 किलो कैलोरी का निर्माण प्रदान करता है
नियामक कार्य:
ए) एंजाइमेटिक - 2,000 से अधिक प्रोटीन जैविक उत्प्रेरक हैं, दर को नियंत्रित करते हैं रासायनिक प्रतिक्रिएंजीव में
बी) हार्मोनल - शरीर में जैव रासायनिक और शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करने वाले कुछ हार्मोन प्रोटीन हैं
सी) क्रोमेटिन में हिस्टोन प्रोटीन डीएनए जीन की गतिविधि को नियंत्रित करते हैं
डी) इंट्रासेल्युलर प्रोटीन शांतोडुलिन विभिन्न एंजाइमों की गतिविधि को नियंत्रित करता है
· सुरक्षात्मक (प्रतिरक्षा) कार्य। कुछ प्रोटीन (इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन, लाइसोजाइम) में शरीर के लिए विदेशी पदार्थों को बांधने की क्षमता होती है।
विशिष्ट कार्य:
ए) सिकुड़ा हुआ (मांसपेशी प्रोटीन एक्टिन और मायोसिन)
बी) फोटोरिसेप्टर (रेटिनल प्रोटीन रोडोप्सिन)
सी) रक्त के थक्के (रक्त के थक्के कारक फाइब्रिनोजेन)
डी) रिसेप्टर - प्रोटीन सेल रिसेप्टर्स का हिस्सा हैं
प्रोटीन रासायनिक संरचना
प्रोटीन की मौलिक संरचनाकाफी विविध। इनमें कई केमिकल होते हैं। हालांकि, आवश्यक रासायनिक तत्व कार्बन (51-55%), ऑक्सीजन (21-23%), नाइट्रोजन (16% सबसे स्थिर मूल्य है), हाइड्रोजन (6-7%) और सल्फर (0.5-2%) हैं।
प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना... प्राकृतिक प्रोटीन में α अमीनो एसिड होते हैं, जो α- कार्बन परमाणु पर मूलक की संरचना में भिन्न होते हैं।
परीक्षण
1. प्राकृतिक प्रोटीन की संरचना में शामिल हैं रासायनिक तत्व: कैल्शियम। कार्बन। क्लोरीन। हाइड्रोजन। सोडियम। नाइट्रोजन। पोटैशियम ... ऑक्सीजन। गंधक .
कार्बन। हाइड्रोजन। नाइट्रोजन। ऑक्सीजन। गंधक।
3. अमीनो एसिड के प्रतिस्थापन से प्रोटीन के जैविक गुणों में महत्वपूर्ण परिवर्तन होते हैं:
एस्पार्टेट करने के लिए ग्लूटामेट। ग्लूटामेट से वेलिन ट्रिप्टोफैन से ग्लूटामेट तक। वेलिन से ल्यूसीन। एस्पार्टेट के लिए ग्लाइसिन। फेनिलएलनिन से ट्रिप्टोफैन। सेरीन से थ्रेओनीन। एलनिन के लिए ग्लाइसिन।
4. प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के अंत का अनुमान लगाया जा सकता है:
विकृत प्रोटीन के अवक्षेप को घोलकर। हाइड्रोलाइज़ेट की मैलापन के गायब होने से। एक सकारात्मक बाय्यूरेट प्रतिक्रिया द्वारा। सकारात्मक निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया द्वारा। नकारात्मक निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया द्वारा। एडमकेविच की सकारात्मक प्रतिक्रिया पर। नकारात्मक बाययूरेट प्रतिक्रिया के अनुसार फॉर्मोल अनुमापन के परिणामों के अनुसार।
5. प्रोटीन की तृतीयक संरचना बंधों द्वारा स्थिर होती है:
जल विरोधी... पेप्टाइड। डाइसल्फ़ाइड। ईओण का .हाइड्रोजन।
6. प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बंधों द्वारा स्थिर होती है:
डाइसल्फ़ाइड। पेप्टाइड। आयनिक। हाइड्रोफोबिक। हाइड्रोजन।
7. प्रोटीन के ध्रुवीय कार्यात्मक समूह हैं:
कार्बोक्सिल।मिथाइल। फिनोलिक ... अमीन। कार्बोनिल। इंडोल।
8. अमीनो एसिड के कार्यात्मक समूह पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में शामिल होते हैं:
एप्सिलॉन अमीन। अल्फा अमीन है। बीटा कार्बोक्सिल है। गामा कार्बोक्जिलिक एसिड। अल्फा कार्बोक्सिल है। थिओल।
9. अंतर्निहित संरचना, अर्थात। प्रोटीन संरचनात्मक संगठन के उच्च स्तर का निर्धारण है:
मुख्य।माध्यमिक। तृतीयक। चतुर्धातुक।
10. समान प्राकृतिक जैविक गुणों वाले प्रोटीन की स्पष्ट प्रजाति विशिष्टता का कारण है:
अमीनो एसिड संरचना में मौलिक अंतर। आणविक भार में महत्वपूर्ण अंतर। अणुओं की स्थानिक संरचना की विशेषताएं। प्राथमिक संरचनाओं की समानता के साथ, व्यक्तिगत समकक्ष अमीनो एसिड प्रतिस्थापन। अलग असमान अमीनो एसिड प्रतिस्थापन द्वारा प्राथमिक संरचनाओं की समानता के साथ। गैर-प्रोटीन घटकों की संरचना में अंतर।
11. अमीनो एसिड मुख्य रूप से प्रोटीन अणु की सतह पर स्थित होते हैं:
गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड। ध्रुवीय अमीनो एसिड। अमीनो एसिड के दोनों समूह। इन समूहों में से कोई नहीं
12. ज्यादातर प्रोटीन अणु की गहराई में अमीनो एसिड होते हैं:
गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड... ध्रुवीय अमीनो एसिड। इनमें से कोई भी समूह नहीं। अमीनो एसिड के दोनों समूह
13. तीसरी प्रोटीन संरचना के निर्माण में शामिल हैं:
गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड। ध्रुवीय अमीनो एसिड। अमीनो एसिड के दोनों समूह ... इन समूहों में से कोई नहीं
14. ऑक्सीजन के लिए हीमोग्लोबिन की आत्मीयता में परिवर्तन का कारण है:
प्रोटोमर्स की तृतीयक संरचना में परिवर्तन। प्रोटोमर्स के अंतर्संबंध में परिवर्तन। प्रोटोमर्स की संरचना में सहकारी परिवर्तन
15. क्या यह स्थिति सही है?
psilon - लाइसिन का अमीनो समूह पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में शामिल होता है
हां। नहीं। कोई सही उत्तर नहीं है
16. क्या यह प्रावधान सही है?
सेरीन और वेलिन रेडिकल्स में हाइड्रोफिलिक गुण होते हैं
हां। नहीं। कोई सही उत्तर नहीं है
17. चैपरोन मुख्य रूप से किसकी शिक्षा और रखरखाव में शामिल हैं:
प्रोटीन की प्राथमिक संरचना ... प्रोटीन की तृतीयक संरचना ... न्यूक्लिक एसिड की माध्यमिक संरचना
20%. 10-12%. 5%
परिस्थितिजन्य कार्य
1. एक पेप्टाइड टुकड़े पर: टीयर - सीआईएस - लेई - वैल - एएसपी - अला
उन रेडिकल्स के नाम बताइए जिनके अमीनो एसिड बंधों के निर्माण में भाग ले सकते हैं:
हाइड्रोफोबिक। आयनिक। डाइसल्फ़ाइड
2. पेप्टाइड खंड पर: टीयर - सीआईएस - लेई - वैल - एएसपी - अला
प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के किस स्तर के गठन में संकेत मिलता है कि इन अमीनो एसिड के रेडिकल्स द्वारा बनाए गए बांड शामिल हैं
3. एक अफ्रीकी छात्र के खून में, जिसे सांस लेने में तकलीफ, चक्कर आना, दिल की धड़कन और हाथ-पांव में दर्द की शिकायत के साथ क्लिनिक में भर्ती कराया गया था, रक्त में सिकल के आकार के एरिथ्रोसाइट्स पाए गए।
इस रोग के विकसित होने का कारण स्पष्ट कीजिए।
4. हीमोग्लोबिन एक जटिल ओलिगोमेरिक हीमोप्रोटीन प्रोटीन है। कौन से पोस्ट-ट्रांसलेशन संबंधी परिवर्तन कार्यात्मक रूप से सक्रिय प्रोटीन के निर्माण की ओर ले जाते हैं?
मुख्य
जैव रसायन। ईडी। ई.एस. सेवेरिन। 2003.एस. 9-28, 31-56।
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व्याख्यान सामग्री
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पाठ विषय संख्या 2
प्रोटीन के लिए तलछटी प्रतिक्रियाएं।
प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के तरीके
2 . स्वाध्याय के लक्ष्य: प्रयोगशाला अभ्यास में प्रयुक्त जैविक तरल पदार्थों में प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के तरीकों के बारे में प्रोटीन के बुनियादी भौतिक रासायनिक गुणों और उनके लागू चिकित्सा महत्व के बारे में ज्ञान का विस्तार करने के लिए
3. स्वतंत्र कार्य के कार्य:
प्रोटीन समाधान के बुनियादी भौतिक रासायनिक गुणों के जैव चिकित्सा मूल्य का आकलन करने में सक्षम हो,
रक्त सीरम में प्रोटीन सामग्री के मानदंड से परिचित होने के लिए, संभावित विचलन और उनकी जैव रासायनिक व्याख्या के साथ,
नई जानकारी के साथ काम करने का कौशल, उसका विश्लेषण, तार्किक प्रस्तुति,
प्रयोगशाला अभ्यास में
प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के लिए, ऑप्टिकल, वर्णमिति और नाइट्रोजनोमेट्रिक विधियों का उपयोग किया जाता है।
ऑप्टिकल तरीकेप्रोटीन के ऑप्टिकल गुणों के आधार पर।
इसमे शामिल है:
- स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक तरीके, लगभग 200 एनएम और 260 एनएम की सीमा में प्रोटीन द्वारा यूवी किरणों के अवशोषण की तीव्रता का मूल्यांकन। यूवीएल की डिग्री - अवशोषण प्रोटीन की एकाग्रता के लिए आनुपातिक है;
- रेफ्रेक्टोमेट्रिक तरीकेउनकी एकाग्रता के अनुपात में प्रकाश को अपवर्तित करने के लिए प्रोटीन समाधानों की क्षमता के आधार पर;
- नेफेलोमेट्रिक तरीकेउनकी एकाग्रता के अनुपात में प्रकाश को बिखेरने के लिए प्रोटीन समाधानों की क्षमता के आधार पर;
- पोलारिमेट्रिक तरीकेध्रुवीकृत प्रकाश के तल को उनकी सांद्रता के अनुपात में घुमाने के लिए प्रोटीन समाधानों की क्षमता पर आधारित होते हैं।
वर्णमिति विधियांप्रोटीन की रंग प्रतिक्रियाओं पर आधारित हैं - बायोरेट प्रतिक्रिया, लोरी विधि, प्रोटीन द्वारा कुछ रंगों के सोखने की विधि। रंग की तीव्रता प्रोटीन समाधान की एकाग्रता से निर्धारित होती है।
नाइट्रोजन के तरीकेनाइट्रोजन सामग्री को निर्धारित करने और प्रोटीन एकाग्रता (प्रोटीन में 16% नाइट्रोजन) के लिए पुनर्गणना पर आधारित हैं।
परीक्षण
1. वर्णमिति विधियों में शामिल हैं:
निटोमेट्रिक। स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक ... रंगों का वर्गीकरण। लोरी की विधि। ब्यूरेट विधि। रेफ्रेक्टोमेट्रिक।
2. उनके विश्लेषण के तरीके प्रोटीन की चार्ज हासिल करने की क्षमता पर आधारित होते हैं:
एक्स-रे संरचनात्मक विश्लेषण। वैद्युतकणसंचलन आयन एक्सचेंज क्रोमैटोग्राफी पोटेंशियोमेट्रिक अनुमापन रेफ्रेक्टोमेट्री। अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन। कॉलम जेल निस्पंदन।
3. विलयन में से प्रोटीन को लवणीकृत करने का प्रभाव संबंधित है:
माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के उल्लंघन के साथ। पेप्टाइड बॉन्ड के टूटने के साथ। प्रोटीन द्वारा चार्ज के नुकसान के साथ। उनके अणुओं के निर्जलीकरण के साथ। एक चतुर्धातुक संरचना के गठन के साथ।
4. पशु मूल के ऊतकों से प्रोटीन के सबसे पूर्ण निष्कर्षण के लिए, आप तरल पदार्थों का उपयोग कर सकते हैं:
शराब-पानी का मिश्रण। एसीटोन। 10% अमोनियम सल्फेट घोल। आसुत जल। 10% NaCl समाधान 10% KCl समाधान।
5. निम्नलिखित विधियों का उपयोग करके प्रोटीन द्वारा देशी गुणों की हानि के बिना प्रोटीन के निष्कर्षण के दौरान मौजूद निम्न-आणविक पदार्थों से छुटकारा पाना संभव है:
वैद्युतकणसंचलन। डायलिसिस कॉलम जेल - निस्पंदन। ट्राइक्लोरोएसेटिक एसिड के साथ प्रोटीन की वर्षा।
6. विभिन्न आणविक भार वाले प्रोटीन को भौतिक-रासायनिक विश्लेषण के तरीकों से अलग किया जा सकता है:
डायलिसिस। वैद्युतकणसंचलन। अलग कर रहा है। पोटेंशियोमेट्रिक अनुमापन। कॉलम जेल - निस्पंदन द्वारा।
7. माध्यम के शारीरिक पीएच मानों पर, एक एमिनो एसिड अपना चार्ज प्राप्त कर सकता है या खो सकता है:
सिस्टीन। आर्जिनिन। टायरोसिन। सेरीन। हिस्टिडीन। थ्रेओनाइन।
8. घोल में ग्लोब्युलिन की उपस्थिति सिद्ध की जा सकती है:
वैद्युतकणसंचलन। कॉलम जेल - निस्पंदन द्वारा। अमोनियम सल्फेट के साथ 50% संतृप्ति पर नमकीन बनाना... अमोनियम सल्फेट के साथ 100% संतृप्ति पर नमकीन बनाना। यूरिया के साथ विकृतीकरण।
9. विकृतीकरण प्रभाव निम्नलिखित लक्षणों की विशेषता है:
तेजी से कीचड़ गठन। जैविक गतिविधि का नुकसान। जैविक गुणों का संरक्षण। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का उल्लंघन। धीमी तलछट गठन। माध्यमिक और तृतीयक संरचना (रचना) का उल्लंघन। रचना संरक्षण।
10. नमकीन-आउट प्रभाव निम्नलिखित लक्षणों की विशेषता है:
प्रभाव की प्रतिवर्तीता।जैविक गुणों का नुकसान। जैविक गुणों का संरक्षण। प्रोटीन संरचना का उल्लंघन। प्रोटीन संरचना प्रतिधारण। तेजी से कीचड़ गठन।
11. प्रोटीन विकृतीकरण किसके कारण होता है:
सोडियम क्लोराइड। गंधक का तेजाब। प्रमुख एसीटेट। अमोनियम सल्फेट। सिल्वर नाइट्रेट। सल्फोसैलिसिलिक एसिड। यूरिया। ग्लूकोज।
क्षमता के ढाल से। प्रोटीन के आणविक भार से। पर्यावरण के पीएच से। प्रोटीन अणुओं के आकार से। प्रोटीन के अमीनो एसिड संरचना की ख़ासियत से। प्रोटीन में प्रोस्थेटिक समूहों की उपस्थिति से।
13. प्रोटीन के मिश्रण से नमकीन की सहायता से पृथक करना संभव है:
ओवलब्यूमिन। गामा ग्लोब्युलिन। सीरम एल्ब्युमिन।
14. पानी में प्रोटीन की घुलनशीलता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के कार्यात्मक समूहों द्वारा दी जाती है:
कार्बोक्सिल।मिथाइल। फेनोलिक। अमीन। कार्बोनिल। इंडोल। हाइड्रॉकसिल। थिओल। names.
15. प्रोटीन के आणविक भार पर सबसे अधिक वस्तुनिष्ठ डेटा भौतिक-रासायनिक विधियों द्वारा प्रदान किया जाता है:
क्रायोस्कोपी। एबुलियोस्कोपी। एक्स-रे संरचनात्मक विश्लेषण अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन। इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी।
16. एक समाधान में प्रोटीन सामग्री के सटीक निर्धारण के लिए, ऑप्टिकल प्रभाव लागू किया जा सकता है:
प्रकाश की किरणों का अपवर्तन। प्रकाश प्रकीर्णन प्रभाव। ऑप्टिकल गतिविधि। स्पेक्ट्रम के यूवी भाग में किरणों का अवशोषण।
17. प्रोटीन का जेल निस्पंदन करते समय, निम्नलिखित का उपयोग किया जाता है:
शुल्क की राशि में अंतर। आणविक भार में अंतर ... ऑप्टिकल गुणों में अंतर
18. जब वैद्युतकणसंचलन प्रोटीन का उपयोग किया जाता है:
प्रभारी राशि में अंतर ... आणविक भार में अंतर ... ऑप्टिकल गुणों में अंतर
19. प्रोटीन सेरुलोप्लास्मिन (आणविक भार 151,000, आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु 4.4) और γ-ग्लोब्युलिन (आणविक भार 150,000, आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु 6.3) के मिश्रण को निम्नलिखित विधियों द्वारा अलग किया जा सकता है:
वैद्युतकणसंचलन।जेल - छानने का काम। आयन एक्सचेंज क्रोमैटोग्राफी
20. प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के लिए अपवर्तक विधियाँ प्रभाव पर आधारित होती हैं:
प्रकाश प्रकीर्णन। प्रकाश अवशोषण। अपवर्तन ... ध्रुवीकृत प्रकाश के तल का घूर्णन
21. प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के लिए स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक विधियां प्रभाव पर आधारित हैं:
प्रकाश प्रकीर्णन। एक विशिष्ट तरंग दैर्ध्य पर प्रकाश अवशोषण। अपवर्तन। ध्रुवीकृत प्रकाश के तल का घूर्णन
22. आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर, एक प्रोटीन अणु:
जुदा मत करो। इ इलेक्ट्रोन्यूट्रल ... एनोड की ओर बढ़ रहा है। पॉलीपेप्टाइड्स में टूटना
23. प्रोटीन किसकी उपस्थिति के कारण एक स्थायी जलीय विलयन बनाने में सक्षम होते हैं:
ब्राउनियन गति हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स की उपस्थिति। प्रोटीन अणुओं में आवेश और जलयोजन खोल की उपस्थिति। उपरोक्त सभी कारक
परिस्थितिजन्य कार्य
1. अगले पेप्टाइड की गति की दिशा (एनोड को, कैथोड को या प्रारंभ में रहने के लिए) इंगित करें
लिज़ - ग्लि - अला - ग्लि
2. अगले पेप्टाइड की गति की दिशा (एनोड की ओर, कैथोड की ओर या प्रारंभ में बने रहें) को इंगित करें
लिज़ - ग्लू - अला - ग्लि
3. अगले पेप्टाइड की गति की दिशा (एनोड को, कैथोड को या प्रारंभ में रहने के लिए) इंगित करें
ग्लू - ग्लि - अला - ग्लि
4. एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु = 4.7 . के साथ एक प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना की ख़ासियत के बारे में निष्कर्ष निकालें
5. एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु = 4.7 के साथ एक प्रोटीन तटस्थ माध्यम में क्या चार्ज प्राप्त करेगा?
उत्तर स्पष्ट कीजिए।
6. अमोनियम सल्फेट के साथ प्रोटीन को नमकीन करने के बाद, नमक के मिश्रण के साथ अध्ययन के तहत प्रोटीन युक्त एक अवक्षेप प्राप्त किया गया था। आप प्रोटीन को नमक से कैसे अलग कर सकते हैं?
7. विषय के लिए बुनियादी और अतिरिक्त साहित्य
मुख्य
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पाठ विषय संख्या 3
प्रोटीन वर्गीकरण।
सरल और जटिल प्रोटीन
2. स्वतंत्र कार्य के लक्ष्य:प्रोटीन के वर्गीकरण के सिद्धांतों, सरल और जटिल प्रोटीन के मुख्य समूहों की संरचना के गुणों और विशेषताओं के बारे में ज्ञान को समेकित करने के लिए
3. स्वतंत्र कार्य के कार्य:
प्रोटीन वर्गीकरण के सिद्धांतों पर विचार करें,
सरल और जटिल प्रोटीन के मुख्य समूहों के गुणों, रासायनिक संरचना और जैविक कार्यों की विशेषताओं का अध्ययन करने के लिए,
नई जानकारी के साथ काम करने का कौशल, उसका विश्लेषण, तार्किक प्रस्तुति,
शैक्षिक और व्यावसायिक गतिविधियों में अर्जित ज्ञान का उपयोग करने का कौशल तैयार करना।
4. स्वतंत्र कार्य के लिए प्रश्नों की सूची
प्रोटीन वर्गीकरण
शरीर में प्रोटीन की भारी मात्रा, उनके गुणों की विविधता और जैविक कार्य उनके सिस्टमैटिक्स की जटिलता को निर्धारित करते हैं।
संरचनात्मक और कार्यात्मक सिद्धांतों के अनुसार प्रोटीन का वर्गीकरण प्रस्तावित किया गया है।
"आज तक, पुराने वर्गीकरण से संतुष्ट होने के लिए प्रोटीन के बारे में बहुत कुछ जाना जाता है, और एक बेहतर रचना के लिए बहुत कम" - प्रोटीन वर्गीकरण के प्रश्न की स्थिति की ऐसी परिभाषा आज भी प्रासंगिक है।
व्यावहारिक रूप से, प्रोटीन का वर्गीकरण उनकी रासायनिक संरचना और भौतिक रासायनिक गुणों की ख़ासियत को ध्यान में रखते हुए काफी सुविधाजनक है।
इस वर्गीकरण के अनुसार, सभी प्रोटीनों को 2 समूहों में बांटा गया है: सरल (प्रोटीन) और जटिल (प्रोटीड्स।
प्रति प्रोटीन (सरल प्रोटीन) में केवल अमीनो एसिड से युक्त प्रोटीन शामिल हैं।
बदले में, वे अमीनो एसिड संरचना के भौतिक रासायनिक गुणों और विशेषताओं के आधार पर समूहों में विभाजित होते हैं। सरल प्रोटीन के निम्नलिखित समूह प्रतिष्ठित हैं:
एल्बुमिन,
ग्लोब्युलिन,
प्रोटामाइन,
हिस्टोन,
प्रोलामिन्स,
ग्लूटेलिन,
प्रोटीनोइड्स।
एल्बुमिन -मानव शरीर के ऊतकों में प्रोटीन का एक व्यापक समूह। उनका अपेक्षाकृत कम आणविक भार 50 . है – 70 हजार डाल्टन। शारीरिक पीएच श्रेणी में एल्ब्यूमिन का नकारात्मक चार्ज होता है, क्योंकि उनकी संरचना में ग्लूटामिक एसिड की उच्च सामग्री के कारण, वे पीएच 4.7 पर एक आइसोइलेक्ट्रिक अवस्था में होते हैं। कम आणविक भार और एक स्पष्ट चार्ज होने के कारण, एल्ब्यूमिन वैद्युतकणसंचलन के दौरान काफी तेज गति से चलते हैं। एल्ब्यूमिन की अमीनो एसिड संरचना विविध है, उनमें आवश्यक अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है। एल्बुमिन एक अत्यधिक हाइड्रोफिलिक प्रोटीन है। वे आसुत जल में घुलनशील होते हैं। एल्ब्यूमिन अणु के चारों ओर एक शक्तिशाली हाइड्रेशन शेल बनता है; इसलिए, उन्हें घोल से बाहर निकालने के लिए अमोनियम सल्फेट की 100% उच्च सांद्रता की आवश्यकता होती है। एल्ब्यूमिन शरीर में एक संरचनात्मक, परिवहन कार्य करता है, रक्त के भौतिक-रासायनिक स्थिरांक को बनाए रखने में शामिल होता है।
ग्लोब्युलिन- प्रोटीन का एक व्यापक समूह, आमतौर पर एल्ब्यूमिन के साथ। उनके पास एल्ब्यूमिन की तुलना में अधिक आणविक भार है - लगभग 200 हजार डाल्टन, इसलिए वे वैद्युतकणसंचलन के दौरान अधिक धीरे-धीरे आगे बढ़ते हैं। ग्लोब्युलिन का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पीएच 6.3 - 7 पर है। वे अमीनो एसिड के विविध सेट में भिन्न होते हैं। ग्लोब्युलिन आसुत जल में अघुलनशील होते हैं, वे 5-10% की सांद्रता में KCl, NaCl के खारा घोल में घुलनशील होते हैं। ग्लोब्युलिन एल्ब्यूमिन की तुलना में कम हाइड्रेटेड होते हैं, इसलिए उन्हें अमोनियम सल्फेट के साथ 50% संतृप्ति पर पहले से ही समाधान से नमकीन किया जाता है। शरीर में ग्लोब्युलिन संरचनात्मक, सुरक्षात्मक, परिवहन कार्य करते हैं।
हिस्टोन- 11-24 हजार डाल्टन का एक छोटा आणविक भार होता है। वे क्षारीय अमीनो एसिड लाइसिन और आर्जिनिन में समृद्ध हैं, इसलिए वे पीएच 9.5 - 12 पर एक तीव्र क्षारीय माध्यम में एक आइसोइलेक्ट्रिक अवस्था में हैं। शारीरिक स्थितियों के तहत, हिस्टोन का सकारात्मक चार्ज होता है। विभिन्न प्रकार के हिस्टोन में, आर्जिनिन और लाइसिन की सामग्री भिन्न होती है, और इसलिए, उन्हें 5 वर्गों में विभाजित किया जाता है। हिस्टोन एच 1 और एच 2 लाइसिन में समृद्ध हैं, हिस्टोन एच 3 आर्जिनिन में समृद्ध हैं। हिस्टोन अणु ध्रुवीय होते हैं, बहुत हाइड्रोफिलिक होते हैं, इसलिए उन्हें समाधान से कठिनाई के साथ नमकीन किया जाता है। कोशिकाओं में, सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए हिस्टोन क्रोमेटिन में नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए डीएनए से बंधे होते हैं। क्रोमेटिन में हिस्टोन एक रीढ़ की हड्डी बनाते हैं जिस पर डीएनए अणु घाव होता है। हिस्टोन के मुख्य कार्य संरचनात्मक और नियामक हैं।
प्रोटामाइन- कम आणविक भार क्षारीय प्रोटीन। इनका आणविक भार 4-12 हजार डाल्टन होता है। प्रोटामाइन में उनकी संरचना में 80% तक आर्जिनिन और लाइसिन होते हैं। वे मछली के दूध न्यूक्लियोप्रोटीन - क्लूपिन (हेरिंग), मैकेरल (मैकेरल) की संरचना में निहित हैं।
प्रोलामिन, ग्लूटेलिन -वनस्पति प्रोटीन, ग्लूटामिक एसिड (43% तक) और हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड से भरपूर, विशेष रूप से, प्रोलाइन (10 - 15% तक)। अमीनो एसिड संरचना की ख़ासियत के कारण, प्रोलामिन और ग्लूटेलिन पानी और खारा समाधान में अघुलनशील हैं, लेकिन 70% एथिल अल्कोहल में घुलनशील हैं। प्रोलामिन और ग्लूटेलिन अनाज के आहार प्रोटीन हैं, जो तथाकथित ग्लूटेन प्रोटीन बनाते हैं। ग्लूटेन प्रोटीन में सेकलिन (राई), ग्लियाडिन (गेहूं), होर्डिन (जौ), और एवेनिन (जई) शामिल हैं। बचपन में, ग्लूटेन प्रोटीन के प्रति असहिष्णुता हो सकती है, जिससे आंत की लिम्फोइड कोशिकाओं में एंटीबॉडी का उत्पादन होता है। ग्लूटेन एंटरोपैथी विकसित होती है, आंतों के एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। इस संबंध में, 4 महीने की उम्र के बाद बच्चों को अनाज का काढ़ा पेश करने की सिफारिश की जाती है। चावल और मकई लस मुक्त हैं।
प्रोटीनोइड्स(प्रोटीन जैसा) - तंतुमय जल अघुलनशील प्रोटीन। वे सहायक ऊतकों (हड्डियों, उपास्थि, कण्डरा, स्नायुबंधन) का हिस्सा हैं। वे कोलेजन, इलास्टिन, केराटिन, फाइब्रोइन द्वारा दर्शाए जाते हैं।
कोलेजन (जन्म गोंद ) – शरीर में एक व्यापक प्रोटीन, शरीर में सभी प्रोटीनों का लगभग एक तिहाई हिस्सा बनाता है। यह हड्डियों, उपास्थि, दांत, टेंडन और अन्य ऊतकों का एक हिस्सा है।
कोलेजन की अमीनो एसिड संरचना की ख़ासियत में शामिल हैं, सबसे पहले, ग्लाइसीन की एक उच्च सामग्री (सभी अमीनो एसिड का 1/3), प्रोलाइन (सभी अमीनो एसिड का 1/4), ल्यूसीन। कोलेजन में दुर्लभ अमीनो एसिड हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रोक्सीलीसिन होते हैं, लेकिन कोई चक्रीय अमीनो एसिड नहीं होता है।
कोलेजन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में लगभग 1000 अमीनो एसिड होते हैं। इसमें विभिन्न प्रकार की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के संयोजन के आधार पर कई प्रकार के कोलेजन होते हैं। फ़िब्रिलेटिंग प्रकार के कोलेजन में टाइप I कोलेजन (त्वचा में प्रचलित), टाइप II कोलेजन (कार्टिलेज में प्रचलित), और टाइप III कोलेजन (रक्त वाहिकाओं में प्रचलित) शामिल हैं। नवजात शिशुओं में, अधिकांश कोलेजन टाइप III होता है, वयस्कों में - टाइप II और I।
कोलेजन की द्वितीयक संरचना एक "टूटी हुई" अल्फा-हेलिक्स है, जिसके कुंडल में 3.3 अमीनो एसिड रखे जाते हैं। हेलिक्स पिच 0.29 एनएम है।
तीन पॉलीपेप्टाइड कोलेजन श्रृंखलाएं हाइड्रोजन बांड द्वारा तय एक ट्रिपल मुड़ रस्सी के रूप में रखी जाती हैं, और कोलेजन फाइबर - ट्रोपोकोलेजन की एक संरचनात्मक इकाई बनाती हैं। ट्रोपोकोलेजेनिक संरचनाएं समानांतर में व्यवस्थित होती हैं, लंबाई पंक्तियों के साथ विस्थापित होती हैं, सहसंयोजक बंधों द्वारा तय की जाती हैं, और एक कोलेजन फाइबर बनाती हैं। ट्रोपोकोलेजन के बीच के अंतराल में, हड्डी के ऊतकों में कैल्शियम जमा हो जाता है। कोलेजन फाइबर में कार्बोहाइड्रेट होते हैं जो कोलेजन बंडलों को स्थिर करते हैं।
केराटिन्स -बालों, नाखूनों के प्रोटीन। वे लवण, अम्ल, क्षार के घोल में अघुलनशील होते हैं। केरातिन की संरचना में एक अंश होता है जिसमें बड़ी मात्रा में सल्फर युक्त अमीनो एसिड (7 - 12% तक) होते हैं, जो डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं, जो इन प्रोटीनों को उच्च शक्ति प्रदान करते हैं। केरातिन का आणविक भार बहुत अधिक होता है, जो 2,000,000 डाल्टन तक पहुंच जाता है। केराटिन अल्फा और बीटा हो सकते हैं। अल्फा-केराटिन्स में, तीन अल्फा-हेलिकॉप्टर एक सुपरकोइल में मिलकर प्रोटोफिब्रिल बनाते हैं। प्रोटोफिब्रिल्स को प्रोफाइब्रिल्स में जोड़ा जाता है, फिर मैक्रोफिब्रिल्स में। बीटा-केराटिन का एक उदाहरण रेशम फाइब्रोइन है।
इलास्टिन -लोचदार फाइबर, स्नायुबंधन, tendons का प्रोटीन। इलास्टिन पानी में अघुलनशील है, सूजन योग्य नहीं है। इलास्टिन में ग्लाइसीन, वेलिन, ल्यूसीन (25 - 30% तक) का उच्च अनुपात होता है। इलास्टिन भार के नीचे खींचने और भार को हटाने के बाद अपने आकार को पुनः प्राप्त करने में सक्षम है। इलास्टिन में अमीनो एसिड लाइसिन की भागीदारी के साथ बड़ी संख्या में इंटरचेन क्रॉसलिंक्स की उपस्थिति से लोच जुड़ा हुआ है। दो प्रोटीन श्रृंखलाएं एक लाइसिल-नोरल्यूसीन बंधन बनाती हैं। चार प्रोटीन श्रृंखलाएं एक बंधन बनाती हैं - डेस्मोसिन।
प्रति जटिल प्रोटीन (प्रोटीड्स)) में ऐसे प्रोटीन शामिल हैं, जिनमें प्रोटीन भाग के अलावा, गैर-प्रोटीन पदार्थ (कृत्रिम समूह) होते हैं।
जटिल प्रोटीन को के अनुसार वर्गीकृत किया जाता है रासायनिक संरचनाउनके कृत्रिम समूह। जटिल प्रोटीन के निम्नलिखित समूह प्रतिष्ठित हैं:
क्रोमोप्रोटीन,
लिपोप्रोटीन,
ग्लाइकोप्रोटीन,
फॉस्फोप्रोटीन,
· मेटालोप्रोटीन।
क्रोमोप्रोटीनकृत्रिम समूह के रूप में रंगीन गैर-प्रोटीन यौगिक होते हैं। क्रोमोप्रोटीन के समूह में, हेमोप्रोटीन और फ्लेवोप्रोटीन प्रतिष्ठित हैं।
बवासीर मेंकृत्रिम समूह हीम है - एक कार्बनिक, लौह युक्त पदार्थ जो प्रोटीन को लाल रंग देता है। हेम प्रोटीन ग्लोबिन के साथ समन्वय और हाइड्रोफोबिक बांड के माध्यम से जोड़ता है। हेमोप्रोटीन के उदाहरण एरिथ्रोसाइट प्रोटीन हीमोग्लोबिन, मांसपेशी प्रोटीन मायोग्लोबिन, ऊतक साइटोक्रोम प्रोटीन, उत्प्रेरित एंजाइम, पेरोक्सीडेज हैं। हीमोप्रोटीन ऊतकों में ऑक्सीजन परिवहन और ऑक्सीडेटिव प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं।
फ्लेवोप्रोटीन मेंएक पीला कृत्रिम समूह होता है। FAD, FMN न्यूक्लियोटाइड को कृत्रिम समूह के रूप में प्रस्तुत किया जा सकता है। फ्लेवोप्रोटीन में एंजाइम सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज शामिल है। कुछ फ्लेवोप्रोटीन में धातुएं होती हैं - मेटालोफ्लेवोप्रोटीन। फ्लेवोप्रोटीन शरीर में ऑक्सीडेटिव प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं।
न्यूक्लियोप्रोटीनएक प्रोटीन भाग और न्यूक्लिक एसिड से मिलकर बनता है: डीएनए या आरएनए। डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोप्रोटीन नाभिक में स्थानीयकृत होते हैं, राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन साइटोसोल में स्थित होते हैं। नाभिक के न्यूक्लियोप्रोटीन में प्रोटीन मुख्य रूप से हिस्टोन द्वारा दर्शाए जाते हैं। न्यूक्लियोप्रोटीन के प्रोटीन और गैर-प्रोटीन भाग आयनिक और हाइड्रोफोबिक बंधों से जुड़े होते हैं। न्यूक्लियोप्रोटीन के पूर्ण हाइड्रोलिसिस के साथ, अमीनो एसिड, फॉस्फोरिक एसिड, कार्बोहाइड्रेट और एक प्यूरीन या पाइरीमिडीन नाइट्रोजनस बेस बनता है। न्यूक्लियोप्रोटीन आनुवंशिक जानकारी के भंडारण और प्रजनन में शामिल हैं।
लाइपोप्रोटीनएक कृत्रिम समूह के रूप में, उनमें विभिन्न वसा (ट्राईसिलग्लिसरॉल, फॉस्फोलिपिड, कोलेस्ट्रॉल, आदि) होते हैं। प्रोटीन और लिपिड के बीच हाइड्रोफोबिक और आयनिक बंधन बनते हैं। लिपोप्रोटीन आमतौर पर संरचनात्मक लोगों में विभाजित होते हैं, जो कोशिका झिल्ली का हिस्सा होते हैं, और परिवहन वाले, जो रक्त में वसा ले जाते हैं। परिवहन लिपोप्रोटीन गोलाकार कण होते हैं जिनके अंदर हाइड्रोफोबिक वसा और सतह पर हाइड्रोफिलिक प्रोटीन होते हैं। लिपोप्रोटीन का एक उदाहरण रक्त का थक्का जमाने वाला कारक है - थ्रोम्बोप्लास्टिन।
फॉस्फोप्रोटीनउनकी संरचना में फॉस्फोरिक एसिड के अवशेष होते हैं, जो एस्टर बांड द्वारा प्रोटीन भाग के सेरीन के साथ संयुक्त होते हैं। एक प्रोटीन के लिए फॉस्फोरिक एसिड का लगाव प्रतिवर्ती होता है और इसके साथ फॉस्फोरिक एसिड और प्रोटीन के आवेशित समूहों के आयनिक बंधों का निर्माण या टूटना होता है, जो फॉस्फोप्रोटीन की जैविक गतिविधि को बदल देता है। फॉस्फोप्रोटीन में अस्थि ऊतक के संरचनात्मक प्रोटीन, दूध केसीनोजेन, चिकन अंडे के प्रोटीन के ओवोविटेलिन, कुछ एंजाइम (फॉस्फोरिलेज़, ग्लाइकोजन सिंथेटेज़, टीएजी - लाइपेस) शामिल हैं।
ग्लाइकोप्रोटीनआमतौर पर होता है , कार्बोहाइड्रेट के अवशेष ग्लाइकोसिडिक बंधों (मोनोसैकराइड्स, ओलिगोसेकेराइड्स) से मजबूती से जुड़े होते हैं। ग्लाइकोप्रोटीन में आमतौर पर एक मोज़ेक संरचना होती है जिसमें कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के टुकड़े वैकल्पिक होते हैं। कार्बोहाइड्रेट भाग ग्लाइकोप्रोटीन को विशिष्टता देता है और ऊतक एंजाइमों के लिए उनके प्रतिरोध को निर्धारित करता है। ग्लाइकोप्रोटीन मानव शरीर में व्यापक रूप से वितरित किए जाते हैं। वे ऊतकों और जैविक तरल पदार्थों दोनों में पाए जाते हैं। लार म्यूसिन में 15% तक मैनोज और गैलेक्टोज होते हैं। ग्लाइकोप्रोटीन कुछ हैं
प्रोटीन संश्लेषण राइबोसोम पर प्राथमिक संरचना के रूप में होता है, अर्थात। एक निश्चित संख्या और अमीनो एसिड के एक निश्चित अनुक्रम में स्थित है, जो कार्बोक्सिल और आसन्न अमीनो एसिड अवशेषों के α-एमिनो समूहों द्वारा गठित पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़ा है। पेप्टाइड बॉन्ड कठोर, सहसंयोजक, आनुवंशिक रूप से निर्धारित होता है। संरचनात्मक सूत्रों में इसे एकल के रूप में दर्शाया गया है बंधन: हालाँकि, वास्तव में, कार्बन और नाइट्रोजन के बीच का यह बंधन आंशिक रूप से दोहरा बंधन है:
इसके चारों ओर घूमना असंभव है और चारों परमाणु एक ही तल में स्थित हैं, अर्थात। समतलीय पॉलीपेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के चारों ओर अन्य बंधनों का घूर्णन काफी मुक्त है।
प्राथमिक संरचना 1898 में कज़ान विश्वविद्यालय के एक प्रोफेसर डेनिलेव्स्की द्वारा खोली गई थी। 1913 में, पहले पेप्टाइड्स को एमिल फिशर द्वारा संश्लेषित किया गया था।
यह अमीनो एसिड अनुक्रम प्रत्येक प्रोटीन के लिए अद्वितीय है और आनुवंशिक रूप से निश्चित है। जब राइबोसोम पर प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के संश्लेषण की प्रक्रिया बाधित हो जाती है, तो विभिन्न हेटेटिक रोग विकसित हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, जब हीमोग्लोबिन में दो अमीनो एसिड परेशान होते हैं, तो सिकल सेल एनीमिया विकसित होता है।
प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना का अध्ययन करने के लिए, अम्लीय (एचसीएल), क्षारीय (बीए (ओएच) 2) के संयोजन (या उनमें से एक) और, कम अक्सर, एंजाइमेटिक हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया जाता है। यह पाया गया कि एक शुद्ध प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस जिसमें अशुद्धियाँ नहीं होती हैं, 20 अलग-अलग ए-एमिनो एसिड छोड़ता है। जानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों (300 से अधिक) के ऊतकों में खोजे गए अन्य सभी अमीनो एसिड प्रकृति में एक स्वतंत्र अवस्था में या अन्य कार्बनिक पदार्थों के साथ छोटे पेप्टाइड्स या कॉम्प्लेक्स के रूप में मौजूद होते हैं।
α-एमिनो एसिड कार्बोक्जिलिक एसिड के व्युत्पन्न होते हैं, जिसमें एक हाइड्रोजन परमाणु, α-कार्बन में, एक अमीनो समूह (-NH2) द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है, उदाहरण के लिए: इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि प्राकृतिक प्रोटीन बनाने वाले सभी अमीनो एसिड एक हैं -एमिनो एसिड, हालांकि मुक्त अमीनोकार्बोक्सिलिक एसिड में अमीनो समूह हो सकता है, जैसा कि हम नीचे देखेंगे, β, , δ, -स्थितियों में।
9. प्रोटीन की द्वितीयक संरचना - α-हेलीकॉप्टर और β-संरचनाएँ। डोमेन की संरचना और कार्यात्मक भूमिका।
माध्यमिक संरचना एक α-हेलिक्स या β-फोल्डिंग के रूप में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की स्थानिक व्यवस्था है, चाहे साइड रेडिकल के प्रकार और उनकी रचना की परवाह किए बिना। यह हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है, जो पेप्टाइड, एमाइड (-एन-एच) और कार्बोनाइड (-सी = ओ) समूहों के बीच बंद होते हैं, अर्थात। पेप्टाइड इकाई में शामिल हैं, और सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों
पॉलिंग और कोरी ने बाएं हाथ के α-हेलिक्स के रूप में एक प्रोटीन की माध्यमिक संरचना का एक मॉडल प्रस्तावित किया, जिसमें प्रत्येक पहले और चौथे अमीनो एसिड के बीच हाइड्रोजन बांड बंद होते हैं, जो इसे प्रोटीन की मूल संरचना को संरक्षित करने की अनुमति देता है, प्रदर्शन करता है इसके सरलतम कार्य, और इसे विनाश से बचाते हैं। हेलिक्स के प्रति मोड़ 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है। सभी पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं, जो अधिकतम स्थिरता सुनिश्चित करता है, हाइड्रोफिलिसिटी को कम करता है और प्रोटीन अणु की हाइड्रोफोबिसिटी को बढ़ाता है। अल्फा हेलिक्स अनायास बनता है और न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप सबसे स्थिर रचना है
पॉलिंग और कोरी ने एक और आदेशित संरचना का भी प्रस्ताव रखा - मुड़ी हुई β-परत। संघनित α-हेलिक्स के विपरीत, β-परतें लगभग पूरी तरह से लम्बी होती हैं और समानांतर और विरोधी समानांतर दोनों में स्थित हो सकती हैं
डाइसल्फ़ाइड ब्रिज और हाइड्रोजन बांड भी इन संरचनाओं के स्थिरीकरण में भाग लेते हैं।
सुपरसेकंडरी संरचना एक प्रोटीन अणु के संगठन का एक उच्च स्तर है, जो परस्पर क्रिया करने वाली माध्यमिक संरचनाओं के एक समूह द्वारा दर्शाया गया है: α-हेलिक्स - दो एंटीपैरलल क्षेत्र, हाइड्रोफोबिक पूरक सतहों (गर्त-फलाव सिद्धांत के अनुसार) αсα, α की सुपरकोलिंग के साथ बातचीत करते हैं। -हेलिक्स, (βхβ) - गोलाकार प्रोटीन में तत्व, एक खंड x, βαβαβ-तत्वों से जुड़े दो समानांतर β-श्रृंखलाओं द्वारा दर्शाया जाता है, जो तीन समानांतर β-श्रृंखलाओं के बीच डाले गए दो α-हेलिक्स खंडों द्वारा दर्शाया जाता है।
प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड का निर्धारण करने के लिए, अम्लीय (HC1), क्षारीय (Ba (OH) 2) और एंजाइमेटिक हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया जाता है। शुद्ध प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस, अशुद्धियों से मुक्त, 20 विभिन्न अमीनो एसिड जारी करता है।
अमीनो अम्ल,जो प्रोटीन बनाते हैं
ए-एमिनो एसिड... वे सभी एल-श्रृंखला से संबंधित हैं, और ऑप्टिकल रोटेशन का परिमाण और संकेत अमीनो एसिड रेडिकल्स की प्रकृति और समाधान के पीएच पर निर्भर करता है। डी-एमिनो एसिड मानव प्रोटीन में नहीं पाए जाते हैं, लेकिन वे कुछ एंटीबायोटिक दवाओं (एक्टिनोमाइसीन) की संरचना में बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति में पाए जाते हैं।
अमीनो एसिड आर रेडिकल की रासायनिक प्रकृति से एक दूसरे से भिन्न होते हैं, जो पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में शामिल नहीं होते हैं।
अमीनो एसिड का आधुनिक तर्कसंगत वर्गीकरण रेडिकल की ध्रुवीयता पर आधारित है:
गैर-ध्रुवीय (हाइड्रोफोबिक)
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ध्रुवीय (हाइड्रोफिलिक)
नकारात्मक उत्तेजना
कुछ प्रोटीन पाए जाते हैं अमीनो एसिड डेरिवेटिव्स... संयोजी ऊतक के प्रोटीन कोलेजन में ऑक्सीप्रोलाइन और ऑक्सीलीसिन होते हैं। डायोडोटायरोसिन थायराइड हार्मोन की संरचना का आधार है।
अमीनो एसिड का एक सामान्य गुण होता है - उभयचरता(ग्रीक एम्फोटेरोस से - द्विपक्षीय)। पीएच रेंज 4.0-9.0 में, लगभग सभी अमीनो एसिड द्विध्रुवीय आयनों (ज़्विटेरियन) के रूप में मौजूद होते हैं। अर्थ अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट (IEP, pI)सूत्र द्वारा गणना:
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मोनोएमिनोडिकारबॉक्सिलिक एसिड के लिए, पीआई की गणना ए- और डब्ल्यू-कार्बोक्सिल समूहों के पीके मानों (तालिका 1) के आधे योग के रूप में की जाती है, डायनामोनोकार्बोक्जिलिक एसिड के लिए - पीके मूल्यों के आधे योग के रूप में - और डब्ल्यू-एमिनो समूह।
गैर-आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं (उन्हें मानव शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है), और आवश्यक हैं, जो शरीर में नहीं बनते हैं और भोजन के साथ आपूर्ति की जानी चाहिए।
तात्विक ऐमिनो अम्ल: वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन।
बदली अमीनो एसिड:ग्लाइसिन, ऐलेनिन, शतावरी, एस्पार्टेट, ग्लूटामाइन, ग्लूटामेट, प्रोलाइन, सेरीन।
सशर्त रूप से बदली जाने योग्य(अन्य अमीनो एसिड से शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है): arginine (citrulline से), tyrosine (फेनिलएलनिन से), सिस्टीन (सेरीन से), हिस्टिडीन (ग्लूटामाइन की भागीदारी के साथ)।
जैविक वस्तुओं में खोज और अमीनो एसिड के मात्रात्मक निर्धारण के लिए, निनहाइड्रिन के साथ प्रतिक्रिया का उपयोग किया जाता है।
तालिका 1. अमीनो एसिड के पृथक्करण स्थिरांक
| एमिनो एसिड | पीके 1 | पीके 2 | पीके 3 |
| Alanya | 2,34 | 9,69 | |
| arginine | 2,18 | 9,09 | 13,2 |
| asparagine | 2,02 | 8,80 | |
| एस्पार्टिक अम्ल | 1,88 | 3,65 | 9,60 |
| वली | 2,32 | 9,62 | |
| हिस्टडीन | 1,78 | 5,97 | 8,97 |
| ग्लाइसिन | 2,34 | 9,60 | |
| glutamine | 2,17 | 9,13 | |
| ग्लूटॉमिक अम्ल | 2,19 | 4,25 | 9,67 |
| आइसोल्यूसीन | 2,26 | 9,62 | |
| ल्यूसीन | 2,36 | 9,60 | |
| लाइसिन | 2,20 | 8,90 | 10,28 |
| मेथियोनीन | 2,28 | 9,21 | |
| प्रोलाइन | 1,99 | 10,60 | |
| श्रृंखला | 2,21 | 9,15 | |
| टायरोसिन | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| थ्रेओनीन | 2,15 | 9,12 | |
| tryptophan | 2,38 | 9,39 | |
| फेनिलएलनिन | 1,83 | 9,13 | |
| सिस्टीन | 1,71 | 8,33 | 10,78 |
